哈嘍,大家好~~~我是小編田甜，關(guān)于米氏方程名詞解釋，米氏方程這個很多人還不知道,那么現(xiàn)在讓田甜帶著大家一起來看看吧！

1、米氏方程 v＝Vmax[S]/（Km+[S]，這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應(yīng)條件下推導(dǎo)出來的，其中 Km 值稱為米氏常數(shù)，Vmax是酶被底物飽和時的反應(yīng)速度，[S]為底物濃度。

2、由此可見Km值的物理意義為反應(yīng)達(dá)到1/2Vmax的底物濃度，單位一般為mol/L，只由酶的性質(zhì)決定，而與酶的濃度無關(guān)。

3、可用Km的值鑒別不同的酶。

4、當(dāng)?shù)孜餄舛确浅４髸r，反應(yīng)速度接近于一個恒定值。

5、在曲線的這個區(qū)域，酶幾乎被底物飽和，反應(yīng)相對于底物S是個零級反應(yīng)。

6、就是說再增加底物對反應(yīng)速度沒有什么影響。

7、反應(yīng)速度逐漸趨近的恒定值稱為最大反應(yīng)速度Vmax。

8、對于給定酶量的Vmax可以定義為處于飽和底物濃度的起始反應(yīng)速度n。

9、對于反應(yīng)曲線的這個假一級反應(yīng)區(qū)的速度方程可寫成一種等價形式： n（飽和時）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝k cat[ES] 速度常數(shù)k等于催化常數(shù)k cat，k cat是ES轉(zhuǎn)化為游離的E和產(chǎn)物的速度常數(shù)。

10、飽和時，所有的E都是以ES存在。

11、方程（3.2）中還有另一個簡單的關(guān)系式：Vmax＝k cat [E]total。

12、從中得出：k cat＝Vmax / [E]total。

13、k cat的單位是s－1。

14、催化常數(shù)可以衡量一個酶促反應(yīng)的快慢。

15、 米氏常數(shù)Km是酶促反應(yīng)速度n為最大酶促反應(yīng)速度值一半時的底物濃度。

16、這可通過用[S]取代米氏方程中的Km證明，通過計算可得n＝Vmax /2。

17、 Km和Vmax的意義 ①當(dāng)ν=Vmax/2時，Km=[S]。

18、因此，Km等于酶促反應(yīng)速度達(dá)最大值一半時的底物濃度。

19、 ②當(dāng)k-1>>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。

20、因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。

21、 ③Km可用于判斷反應(yīng)級數(shù)：當(dāng)[S]<0.01Km時，ν=（Vmax/Km）[S]，反應(yīng)為一級反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度成正比；當(dāng)[S]>100Km時，ν=Vmax，反應(yīng)為零級反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)；當(dāng)0.01Km<[S]<100Km時，反應(yīng)處于零級反應(yīng)和一級反應(yīng)之間，為混合級反應(yīng)。

22、 ④Km是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。

23、 ⑤Km可用來判斷酶的最適底物：當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。

24、 ⑥Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當(dāng)[S]=10Km時，ν=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。

25、 ⑦Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計算：當(dāng)酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。

26、 ⑷Km和Vmax的測定：主要采用Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法和Hanes作圖法。

本文分享完畢，希望對大家有所幫助哦。

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